​Cuando una regla, una balanza y un reloj no son suficientes…

Ángel Piñeiro

Nacido en Santiago de Compostela en 1973. Realizó su licenciatura en Física y su doctorado en Física Aplicada en la Universidad Compostelana. Fue Profesor Asociado durante 6 años en la Facultad de Química de la Universidad Nacional Autónoma de México. Realizó un postdoctorado en la Universidad de Groningen y fue investigador visitante en la Universidad de Southampton y en el Instituto Laue-Langevin (Grenoble). Es autor de numerosas publicaciones internacionales dedicadas principalmente al desarrollo de modelos y simulación computacional de interacciones entre moléculas. Es también socio fundador de las spin-off de la USC “Sofware 4 Science Developments S. L.” y “MDUSe Innovations S.L.”.Actualmente es Profesor del Departamento de Física Aplicada de la USC y colabora activamente con las spin-off de las cuales es promotor. Aficionado a las nuevas tecnologías, a la ciencia ficción y al running.

Moleculas

Si te preguntan cuánto pesas, cuánto mides o cuánto dura un determinado evento, seguro que sabes cómo averiguar la respuesta. Es fácil comparar tu altura con el número de centímetros que tienes que poner juntos para equipararla, de la misma manera que es sencillo determinar el número de “pesas” de 1 kg que hay que colocar en una balanza para equilibrar tu masa


También se puede contar el número de vueltas que da la aguja de un reloj mientras tiene lugar el evento cuya duración queremos determinar. Todo se basa en comparar la magnitud que se quiere medir con aquella que utilizamos como referencia. Longitudes, masas y tiempos se pueden medir de manera directa


Hay otras magnitudes que no se pueden medir de manera tan sencilla: ¿Cómo mides la velocidad a la que se mueve un objeto? No es posible medirla simplemente por comparación con otra velocidad. La manera más directa de medir la velocidad de un objeto, vamos a obviar aquí métodos basados en el efecto Doppler, consiste en dividir la distancia que recorre ese objeto entre el tiempo que tarda en recorrerla. Entonces, para medir una velocidad, en realidad hace falta medir una distancia y un tiempo y posteriormente aplicar una fórmula matemática. Otro caso similar es el de la densidad. No es posible realizar una medida de esta magnitud por comparación directa. Para determinar la densidad de un cuerpo es necesario medir su masa y su volumen y después dividir ambas cantidades. Podríamos seguir así con multitud de magnitudes físicas como la cantidad de calor que es capaz de absorber un material sin calentarse significativamente (capacidad calorífica), la deformación que experimenta el mismo material cuando se somete a una determinada fuerza (elasticidad) o la potencia que consume un electrodoméstico. 


A las magnitudes que se pueden medir por simple comparación con un patrón se les llama medidas directas y a las que requieren una expresión matemática que relacione magnitudes directas para dar un valor numérico se denominan magnitudes indirectas. Todas ellas se pueden evaluar de manera más o menos ingeniosa pero hay otras magnitudes mucho más difíciles de cuantificar que son tan importantes como para generar negocios de muchos miles de millones de euros, además de un enorme impacto social. Se trata de propiedades de moléculas como por ejemplo la capacidad que tienen para interactuar entre ellas, su estabilidad estructural o su tendencia a autoagregarse. 


Existen muchísimas enfermedades relacionadas con el “mal funcionamiento” de proteínas y es posible proponer tratamientos que corrijan estos “errores” a través de la introducción de moléculas (principios activos de fármacos) que interactúen con ellas. Pongamos el caso clásico en el que identificamos que una enfermedad está directamente relacionada con la presencia de una proteína. Es posible proponer un tratamiento para esa enfermedad diseñando una molécula que se “pegue” a esa proteína impidiendo su función. ¿Qué características debe tener esta molécula? Además de anular la función de la proteína que se presenta como objetivo, debe ser capaz de reconocerla entre las decenas de miles de proteínas presentes en el organismo para evitar o minimizar la probabilidad de efectos secundarios (debe ser muy específica) y además debe tener una afinidad muy grande hacia ella (debe reconocerla y unírsele a concentraciones muy bajas)


Propiedades adicionales de esta interacción como por ejemplo el tiempo durante el cual se mantiene una vez que se estableció, también son críticas para el diseño de un fármaco. Otras industrias químicas, como por ejemplo la industria textil, de cosméticos, de alimentos o de disolventes y pinturas también basan sus productos en interacciones entre moléculas. 


Una vez que aceptamos la importancia de realizar estas medidas hay que buscar maneras de llevarlas a cabo ya que el impacto social y económico de generar un nuevo fármaco, producto químico o material funcional puede ser enorme. Como no es posible medir estas propiedades con una regla, una balanza o un reloj, es necesario buscar otros métodos.


La empresa 'Software 4 Science Developments', spin off de la Universidad de Santiago de Compostela constituida en Noviembre de 2013, ha desarrollado el software AFFINImeter justo para resolver este problema y cuenta entre sus clientes a numerosos grupos académicos además de varias de las principales empresas farmacéuticas a nivel mundial. Su equipo ha desarrollado una plataforma informática para medir magnitudes características de interacciones entre moléculas que no es posible cuantificar de otra manera


El software AFFINImeter se alimenta de medidas realizadas en laboratorios de investigación, analiza con sus algoritmos estas medidas y devuelve como resultado la información específica que los investigadores necesitan para valorar la utilidad de las moléculas con las que están trabajando. Las medidas con las que se alimenta el software no son distancias, masas o tiempos sino perfiles de voltajes en función del tiempo o de concentraciones de moléculas, intensidades de absorción o emisión de cierta longitud de onda en un espectro, un cambio de frecuencia o el intercambio de calor puesto en juego al mezclar las moléculas que se estudian. 


Las ecuaciones involucradas en los cálculos tampoco son tan sencillas como un cociente entre una distancia y un tiempo o entre una masa y un volumen sino sistemas de ecuaciones no lineales que necesitan de cálculos numéricos para su resolución. El equipo de AFFINImeter colabora activamente con MestreLab, otra empresa gallega con origen en la Universidad Compostelana y reconocida a nivel mundial por ser los principales desarrolladores de software destinado al análisis de espectros de resonancia magnética nuclear (RMN). Ambas empresas desarrollan y validan nuevos modelos teóricos, así como el software que aplica estos modelos, para resolver problemas relacionados con la caracterización de estructuras moleculares y de interacción entre moléculas. Estas empresas hacen posible cuantificar propiedades que sin el software que ellos desarrollan no es posible evaluar y de esta manera contribuyen de manera significativa al desarrollo de nuevos productos químicos. En definitiva, desarrollan métodos para poner números a propiedades que no se pueden medir con una regla, una balanza y un reloj…

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